1、熱處理法

Sorgentini等將5%、8%、11%、13%和15%的大豆分離蛋白在80℃或100℃處理30min，然后在4℃冷卻過夜，當濃度大于或等于8%時，形成凝膠，在相同溫度下，濃度越高，不溶性組分越多；蛋白質溶液的濃度相同時，100℃處理的不溶性組分比80℃要多。經DSC測量，80℃處理時，蛋白質部分變性，而100℃處理時，蛋白質全部變性。經過熱處理，蛋白質的可溶組分和不可溶組分的表面親水性（S0）發(fā)生變化，濃度較低時，由于熱變性而暴露內部的親水基，S0增大。在非熱變性蛋白質中，可溶性組分和非可溶性組分，水結合能力（WIC）相同，熱變性后，可溶性組分和非可溶性組分的WIC都提高，特別是濃度為8%最高。經過熱處理后，蛋白南乳化性能得到提高。

L0pezde Ogara等在堿提酸沉制取大豆分離蛋白過程中，溶液的pH值調至等電點后在50℃、60℃、65℃和70℃水溶液中處理30min，隨著溫度升高，所得蛋白質溶解性（NSI）降低，吸水性（WAC）在溫度由50℃升到60℃時迅速增加，溫度繼續(xù)增加時，稍微降低。經過熱處理吸油性稍有增加。60℃所得蛋白質制成的膠體粘度最高，水分損失mix。

2、酸處理

Wagner等用酸處理大豆分離蛋白質和大豆球蛋白（Glycinin）。只有從長時間貯藏的大豆粉提取的蛋白，經酸處理后，溶解性會降低，pH的變化對溶解性和水結合能力（WIC）影響很小，而起泡性和泡沫穩(wěn)定性有很大提高。酸處理時，pH值11S球蛋白有很強的變性作用。

3、酶處理

Wu等用木瓜蛋白酶水解大豆分離蛋白，并用超濾分離水解產物。11S蛋白亞基比7S球蛋白嚴基對木瓜蛋白酶敏感。木瓜蛋白酶顯著提高大豆分離蛋白的表面吸水性、溶解性和乳化性。

QI等研究了胰酶對大豆分離蛋白的水解作用。胰酶包括胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶，能水解11S大豆球蛋白的兩個堿性亞基。大豆蛋白經胰酶水解后，表面吸水性（S0）顯著提高，溶解性變化不大，乳化液蛋白質和油含量增加，乳化能力增加，但乳化穩(wěn)定性有所降低。

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